Гистондеацетилаза 7

Гистондеацетилаза 7
Гистондеацетилаза 7
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	3C0Y, 3C0Z, 3C10, 3ZNR, 3ZNS
Идентификаторы
Символы	HDAC7, HD7A, HDAC7A, HD7, histone deacetylase 7
Внешние IDs	OMIM: 606542 MGI: 1891835 HomoloGene: 9124 GeneCards: 51564
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии	Ссылки
Генная онтология
Генная онтология
Функции	• связывание с ионом металла; • GO:0001106 transcription corepressor activity; • protein kinase binding; • 14-3-3 protein binding; • гидролазная активность; • protein kinase C binding; • chromatin binding; • histone deacetylase activity; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • GO:0001948 связывание с белками плазмы; • SUMO transferase activity;
Компонент клетки	• нуклеоплазма; • цитоплазма; • клеточное ядро; • histone deacetylase complex; • цитозоль;
Биологический процесс	• транскрипция, ДНК-зависимая; • negative regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • cell-cell junction assembly; • васкулогенез; • negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • histone H3 deacetylation; • negative regulation of osteoblast differentiation; • negative regulation of interleukin-2 production; • ДНК-зависимая регуляция транскрипции; • histone deacetylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • chromatin organization; • protein sumoylation;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	51564
	56233
	ENSG00000061273
	ENSMUSG00000022475
	Q8WUI4
	Q8C2B3
	NM_001098416; NM_001308090; NM_015401; NM_016596; NM_001368046
NM_001204275; NM_001204276; NM_001204277; NM_001204278; NM_001204279;
	NM_001204280; NM_001204281; NM_019572; NM_001378971
	NP_001091886; NP_001295019; NP_056216; NP_001354975
NP_001191204; NP_001191205; NP_001191206; NP_001191207; NP_001191208;
	NP_001191209; NP_001191210; NP_062518; NP_001365900
Править (человек)	Править (мышь)

Гистондеацетилаза 7 (англ. Histone deacetylase 7) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC7 [1][2][3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен с геном HDAC7 мыши, белок которого стимулирует репрессию опосредования корепрессора транскрипции SMRT. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга, кодирующих несколько изоформ были найдены для этого гена[3].

Взаимодействия

HDAC7A, как было выявлено, взаимодействует с:

BCL6[4],
Рецептор эндотелина типа A[5],
HDAC3[6],
HTATIP[7],
IKZF1[8] и
NCOR1[6].

См также

Деацетилазы гистонов

Примечания

Marks P. A., Richon V. M., Rifkind R. A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells (англ.) // Journal of the National Cancer Institute : journal. — 2000. — August (vol. 92, no. 15). — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
Kao H. Y., Downes M., Ordentlich P., Evans R. M. Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression (англ.) // Genes & Development : journal. — 2000. — January (vol. 14, no. 1). — P. 55—66. — doi:10.1101/gad.14.1.55. — PMID 10640276.
Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A (неопр.).
Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 24). — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
Lee H. J., Chun M., Kandror K. V. Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — May (vol. 276, no. 20). — P. 16597—16600. — doi:10.1074/jbc.C000909200. — PMID 11262386.
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
Xiao H., Chung J., Kao H. Y., Yang Y. C. Tip60 is a co-repressor for STAT3 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — March (vol. 278, no. 13). — P. 11197—11204. — doi:10.1074/jbc.M210816200. — PMID 12551922.
Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 31). — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.

Литература

Verdin E., Dequiedt F., Kasler H. G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends in Genetics : journal. — Cell Press, 2003. — May (vol. 19, no. 5). — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 1994. — January (vol. 138, no. 1—2). — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
Suzuki Y., Yoshitomo-Nakagawa K., Maruyama K., Suyama A., Sugano S. Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 1997. — October (vol. 200, no. 1—2). — P. 149—156. — doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. — PMID 9373149.
Lee H. J., Chun M., Kandror K. V. Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — May (vol. 276, no. 20). — P. 16597—16600. — doi:10.1074/jbc.C000909200. — PMID 11262386.
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 24). — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
Bryant H., Farrell P. J. Signal Transduction and Transcription Factor Modification during Reactivation of Epstein-Barr Virus from Latency (англ.) // Journal of Virology : journal. — 2002. — October (vol. 76, no. 20). — P. 10290—10298. — doi:10.1128/JVI.76.20.10290-10298.2002. — PMID 12239305.
Xiao H., Chung J., Kao H. Y., Yang Y. C. Tip60 is a co-repressor for STAT3 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — March (vol. 278, no. 13). — P. 11197—11204. — doi:10.1074/jbc.M210816200. — PMID 12551922.
Dequiedt F., Kasler H., Fischle W., Kiermer V., Weinstein M., Herndier B. G., Verdin E. HDAC7, a thymus-specific class II histone deacetylase, regulates Nur77 transcription and TCR-mediated apoptosis (англ.) // Immunity : journal. — Cell Press, 2003. — May (vol. 18, no. 5). — P. 687—698. — doi:10.1016/S1074-7613(03)00109-2. — PMID 12753745.
Lee C. H., Chawla A., Urbiztondo N., Liao D., Boisvert W. A., Evans R. M., Curtiss L. K. Transcriptional repression of atherogenic inflammation: modulation by PPARdelta (англ.) // Science : journal. — 2003. — October (vol. 302, no. 5644). — P. 453—457. — doi:10.1126/science.1087344. — PMID 12970571.
Li X., Song S., Liu Y., Ko S. H., Kao H. Y. Phosphorylation of the histone deacetylase 7 modulates its stability and association with 14-3-3 proteins (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — August (vol. 279, no. 33). — P. 34201—34208. — doi:10.1074/jbc.M405179200. — PMID 15166223.
Kato H., Tamamizu-Kato S., Shibasaki F. Histone deacetylase 7 associates with hypoxia-inducible factor 1alpha and increases transcriptional activity (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — October (vol. 279, no. 40). — P. 41966—41974. — doi:10.1074/jbc.M406320200. — PMID 15280364.
Beausoleil S. A., Jedrychowski M., Schwartz D., Elias J. E., Villén J., Li J., Cohn M. A., Cantley L. C., Gygi S. P. Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2004. — August (vol. 101, no. 33). — P. 12130—12135. — doi:10.1073/pnas.0404720101. — PMID 15302935.
Jin J., Smith F. D., Stark C., Wells C. D., Fawcett J. P., Kulkarni S., Metalnikov P., O'Donnell P., Taylor P., Taylor L., Zougman A., Woodgett J. R., Langeberg L. K., Scott J. D., Pawson T. Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization (англ.) // Current Biology : journal. — Cell Press, 2004. — August (vol. 14, no. 16). — P. 1436—1450. — doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. — PMID 15324660.

Ссылки

MeSH HDAC7A+protein,+human

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid10922406-1] Marks P. A., Richon V. M., Rifkind R. A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells (англ.) // Journal of the National Cancer Institute : journal. — 2000. — August (vol. 92, no. 15). — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.

[pmid10640276-2] Kao H. Y., Downes M., Ordentlich P., Evans R. M. Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression (англ.) // Genes & Development : journal. — 2000. — January (vol. 14, no. 1). — P. 55—66. — doi:10.1101/gad.14.1.55. — PMID 10640276.

[entrez-3] Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A (неопр.).

[pmid11929873-4] Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 24). — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.

[pmid11262386-5] Lee H. J., Chun M., Kandror K. V. Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — May (vol. 276, no. 20). — P. 16597—16600. — doi:10.1074/jbc.C000909200. — PMID 11262386.

[pmid11466315-6] Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.

[pmid12551922-7] Xiao H., Chung J., Kao H. Y., Yang Y. C. Tip60 is a co-repressor for STAT3 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — March (vol. 278, no. 13). — P. 11197—11204. — doi:10.1074/jbc.M210816200. — PMID 12551922.

[pmid12015313-8] Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 31). — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.