Гистондеацетилаза 9

Гистондеацетилаза 9
Гистондеацетилаза 9
Идентификаторы
Символ	HDAC9 ; HD7; HD7b; HD9; HDAC; HDAC7; HDAC7B; HDAC9B; HDAC9FL; HDRP; MITR
Внешние ID	OMIM: 606543 MGI: 1931221 HomoloGene: 128578 IUPHAR: ChEMBL: 4145 GeneCards: HDAC9 Gene
номер EC	3.5.1.98
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• transcription corepressor activity; • histone deacetylase activity; • protein kinase C binding; • protein binding; • transcription factor binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • protein deacetylase activity; • histone deacetylase binding; • metal ion binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K9 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific); • repressing transcription factor binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K18 specific);
Компонент клетки	• histone deacetylase complex; • nucleus; • nucleoplasm; • transcription factor complex; • cytoplasm; • histone methyltransferase complex;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • transcription, DNA-templated; • inflammatory response; • Notch signaling pathway; • heart development; • histone deacetylation; • B cell differentiation; • cellular response to insulin stimulus; • peptidyl-lysine deacetylation; • B cell activation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of skeletal muscle fiber development; • regulation of striated muscle cell differentiation; • histone H3 deacetylation; • histone H4 deacetylation; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis;
	Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи

Гистондеацетилаза 9 (англ. Histone deacetylase 9) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC9[1][2][3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен генам Xenopus и MITR мыши. Белку MITR недостаёт каталитического домена гистондезацетилазы. Он подавляет активность MEF2 посредством рекрутирования многокомпонентных корепрессорных комплексов, которые включают CtBP и HDAC(ы). Это кодируемый белок может играть роль в кроветворении. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга были описаны для этого гена, но в полный мере характер некоторых из них не был определен[3].

Взаимодействия

HDAC9, как было выявлено, взаимодействует с:

CBX5[4],
HDAC3[5][6],
MEF2A[7][8],
NCOR1[5],
SIN3A[9][5] и
SUV39H1[4].

См также

Деацетилазы гистонов

Примечания

Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (англ.) // Mol Cell Biol : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670.
Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760.
Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).
Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305.
Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.
Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483.
Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761.
Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.
Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.

Литература

Marks P.A., Richon V.M., Rifkind R.A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells. (англ.) // J. Natl. Cancer Inst. : journal. — 2000. — Vol. 92, no. 15. — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators. (англ.) // Trends Genet. : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
Toward a complete human genome sequence. (англ.) // Genome Res. : journal. — 1999. — Vol. 8, no. 11. — P. 1097—1108. — doi:10.1101/gr.8.11.1097. — PMID 9847074.
Nagase T., Ishikawa K., Suyama M., Kikuno R., Miyajima N., Tanaka A., Kotani H., Nomura N., Ohara O. Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XI. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. (англ.) // DNA Res. : journal. — 1999. — Vol. 5, no. 5. — P. 277—286. — doi:10.1093/dnares/5.5.277. — PMID 9872452.
Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor. (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 18. — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761.
Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — Vol. 97, no. 3. — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483.
Youn H.D., Grozinger C.M., Liu J.O. Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 29. — P. 22563—22567. — doi:10.1074/jbc.C000304200. — PMID 10825153.
Zhang C.L., McKinsey T.A., Lu J.R., Olson E.N. Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 1. — P. 35—9. — doi:10.1074/jbc.M007364200. — PMID 11022042.
Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
Zhou X., Marks P.A., Rifkind R.A., Richon V.M. Cloning and characterization of a histone deacetylase, HDAC9. (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2001. — Vol. 98, no. 19. — P. 10572—10577. — doi:10.1073/pnas.191375098. — PMID 11535832.
Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 26. — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.
Kirsh O., Seeler J.S., Pichler A., Gast A., Müller S., Miska E., Mathieu M., Harel-Bellan A., Kouzarides T., Melchior F., Dejean A. The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase. (англ.) // EMBO J. : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 11. — P. 2682—2691. — doi:10.1093/emboj/21.11.2682. — PMID 12032081.
Mahlknecht U., Schnittger S., Will J., Cicek N., Hoelzer D. Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 9 gene (HDAC9). (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 2002. — Vol. 293, no. 1. — P. 182—191. — doi:10.1016/S0006-291X(02)00193-6. — PMID 12054582.
Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation. (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — Vol. 22, no. 20. — P. 7302—7312. — doi:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305.
Hoogeveen A.T., Rossetti S., Stoyanova V., Schonkeren J., Fenaroli A., Schiaffonati L., van Unen L., Sacchi N. The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies. (англ.) // Oncogene : journal. — 2002. — Vol. 21, no. 43. — P. 6703—6712. — doi:10.1038/sj.onc.1205882. — PMID 12242670.
Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 18. — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.

Ссылки

MeSH HDAC9+protein,+human

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid10523670-1] Wang A.H., Bertos N.R., Vezmar M., Pelletier N., Crosato M., Heng H.H., Th'ng J., Han J., Yang X.J. HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor (англ.) // Mol Cell Biol : journal. — 1999. — November (vol. 19, no. 11). — P. 7816—7827. — PMID 10523670.

[pmid10487760-2] Sparrow D.B., Miska E.A., Langley E., Reynaud-Deonauth S., Kotecha S., Towers N., Spohr G., Kouzarides T., Mohun T.J. MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR (англ.) // EMBO J : journal. — 1999. — November (vol. 18, no. 18). — P. 5085—5098. — doi:10.1093/emboj/18.18.5085. — PMID 10487760.

[entrez-3] Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).

[pmid12242305-4] Zhang C.L., McKinsey T.A., Olson E.N. Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation (англ.) // Mol. Cell. Biol. : journal. — 2002. — October (vol. 22, no. 20). — P. 7302—7312. — doi:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. — PMID 12242305.

[pmid12590135-5] Petrie K., Guidez F., Howell L., Healy L., Waxman S., Greaves M., Zelent A. The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — May (vol. 278, no. 18). — P. 16059—16072. — doi:10.1074/jbc.M212935200. — PMID 12590135.

[pmid10655483-6] Zhou X., Richon V.M., Rifkind R.A., Marks P.A. Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2000. — February (vol. 97, no. 3). — P. 1056—1061. — doi:10.1073/pnas.97.3.1056. — PMID 10655483.

[pmid10487761-7] Miska E.A., Karlsson C., Langley E., Nielsen S.J., Pines J., Kouzarides T. HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor (англ.) // EMBO J. : journal. — 1999. — September (vol. 18, no. 18). — P. 5099—5107. — doi:10.1093/emboj/18.18.5099. — PMID 10487761.

[pmid10748098-8] Lemercier C., Verdel A., Galloo B., Curtet S., Brocard M.P., Khochbin S. mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — May (vol. 275, no. 20). — P. 15594—15599. — doi:10.1074/jbc.M908437199. — PMID 10748098.

[pmid11959865-9] Koipally J., Georgopoulos K. Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 26). — P. 23143—23149. — doi:10.1074/jbc.M202079200. — PMID 11959865.