NMNAT1

NMNAT1
NMNAT1
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1GZU, 1KKU, 1KQN, 1KQO, 1KR2
Идентификаторы
Символы	NMNAT1, LCA9, NMNAT, PNAT1, nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1, SHILCA
Внешние IDs	OMIM: 608700 MGI: 1913704 HomoloGene: 39074 GeneCards: 64802
Генная онтология
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • нуклеотид-связывающий; • nucleotidyltransferase activity; • GO:0001948 связывание с белками плазмы; • АТФ-связанные; • активность катализатора; • nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity; • nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity; • связывание похожих белков;
Компонент клетки	• клеточное ядро; • нуклеоплазма; • Ядерные тельца; • цитоплазма;
Биологический процесс	• pyridine nucleotide biosynthetic process; • NAD metabolic process; • NAD biosynthetic process; • biosynthetic process; • 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate; • response to wounding; • ATP generation from poly-ADP-D-ribose; • positive regulation of MAPK cascade; • negative regulation of neuron apoptotic process; • negative regulation of apoptotic DNA fragmentation; • nucleotide biosynthetic process;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	64802
	66454
	ENSG00000173614
	ENSMUSG00000028992
	Q9HAN9
	Q9EPA7
	NM_001297778; NM_001297779; NM_022787
	NM_133435; NM_001356357
	NP_001284707; NP_001284708; NP_073624
	NP_597679; NP_001343286
Править (человек)	Править (мышь)

Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 1 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 1; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT1[1][2][3]. Относится к группе ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Участвует в синтезе кофермента НАД.

Функции

Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ[4]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, с одинаковой эффективностью[4]. Также может в качестве субстрата использовать монофосфат триазофурина[4]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Игрет роль в синтезе АТФ в ядре клетки наряду с ферментами PARP1, PARG и NUDT5[5]. Синтез ядерной АТФ необходим для экстенсивной перестройки хроматина, которая является высокоэнергетическим процессом. Не расщепляет НАДФ[4].

Экспрессия и локализация

Наиболее высокий уровень экспрессии фермента обнаружен в скелетных мышцах, сердце и почках. Также экпрессирован в печени, поджелудочной железе и плаценте. Широко представлен в мозге.

В клетке локализуется в ядре.

См. также

NMNAT2

Примечания

Schweiger M., Hennig K., Lerner F., Niere M., Hirsch-Kauffmann M., Specht T., Weise C., Oei S. L., Ziegler M. Characterization of recombinant human nicotinamide mononucleotide adenylyl transferase (NMNAT), a nuclear enzyme essential for NAD synthesis (англ.) // FEBS Lett : journal. — 2001. — March (vol. 492, no. 1—2). — P. 95—100. — doi:10.1016/S0014-5793(01)02180-9. — PMID 11248244.
Emanuelli M., Carnevali F., Saccucci F., Pierella F., Amici A., Raffaelli N., Magni G. Molecular cloning, chromosomal localization, tissue mRNA levels, bacterial expression, and enzymatic properties of human NMN adenylyltransferase (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — February (vol. 276, no. 1). — P. 406—412. — doi:10.1074/jbc.M008700200. — PMID 11027696.
Entrez Gene: NMNAT1 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1 (неопр.).
Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.
Wright R. H., Lioutas A., Le Dily F., Soronellas D., Pohl A., Bonet J et al. ADP-ribose-derived nuclear ATP synthesis by NUDIX5 is required for chromatin remodeling. (англ.) // Science : journal. — 2016. — Vol. 352, no. 6290. — P. 1221—1225. — doi:10.1126/science.aad9335. — PMID 27257257.

Литература

Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 1994. — Vol. 138, no. 1—2. — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
Garavaglia S., D'Angelo I., Emanuelli M., etal. Structure of human NMN adenylyltransferase. A key nuclear enzyme for NAD homeostasis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 10. — P. 8524—8530. — doi:10.1074/jbc.M111589200. — PMID 11751893.
Werner E., Ziegler M., Lerner F., etal. Crystallization and preliminary X-ray analysis of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (NMNAT) (англ.) // Acta Crystallogr. D : journal. — International Union of Crystallography, 2002. — Vol. 58, no. Pt 1. — P. 140—142. — doi:10.1107/S0907444901017437. — PMID 11752792.
Zhou T., Kurnasov O., Tomchick D. R., etal. Structure of human nicotinamide/nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase. Basis for the dual substrate specificity and activation of the oncolytic agent tiazofurin (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 15. — P. 13148—13154. — doi:10.1074/jbc.M111469200. — PMID 11788603.
Fernando F. S., Conforti L., Tosi S., etal. Human homologue of a gene mutated in the slow Wallerian degeneration (C57BL/Wld(s)) mouse (англ.) // Gene : journal. — Elsevier, 2002. — Vol. 284, no. 1—2. — P. 23—9. — doi:10.1016/S0378-1119(02)00394-3. — PMID 11891043.
Werner E., Ziegler M., Lerner F., etal. Crystal structure of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase in complex with NMN (англ.) // FEBS Lett. : journal. — 2002. — Vol. 516, no. 1—3. — P. 239—244. — doi:10.1016/S0014-5793(02)02556-5. — PMID 11959140.
Raffaelli N., Sorci L., Amici A., etal. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. : journal. — 2002. — Vol. 297, no. 4. — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.
Zhang X., Kurnasov O. V., Karthikeyan S., etal. Structural characterization of a human cytosolic NMN/NaMN adenylyltransferase and implication in human NAD biosynthesis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 15. — P. 13503—13511. — doi:10.1074/jbc.M300073200. — PMID 12574164.
Yalowitz J. A., Xiao S., Biju M. P., etal. Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas (англ.) // Biochem. J. : journal. — 2004. — Vol. 377, no. Pt 2. — P. 317—326. — doi:10.1042/BJ20030518. — PMID 14516279.
Suzuki Y., Yamashita R., Shirota M., etal. Sequence comparison of human and mouse genes reveals a homologous block structure in the promoter regions (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 9. — P. 1711—1718. — doi:10.1101/gr.2435604. — PMID 15342556.
Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2006. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
Olsen J. V., Blagoev B., Gnad F., etal. Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 2006. — Vol. 127, no. 3. — P. 635—648. — doi:10.1016/j.cell.2006.09.026. — PMID 17081983.
Berger F., Lau C., Ziegler M. Regulation of poly(ADP-ribose) polymerase 1 activity by the phosphorylation state of the nuclear NAD biosynthetic enzyme NMN adenylyl transferase 1 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 10. — P. 3765—3770. — doi:10.1073/pnas.0609211104. — PMID 17360427.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid11248244-1] Schweiger M., Hennig K., Lerner F., Niere M., Hirsch-Kauffmann M., Specht T., Weise C., Oei S. L., Ziegler M. Characterization of recombinant human nicotinamide mononucleotide adenylyl transferase (NMNAT), a nuclear enzyme essential for NAD synthesis (англ.) // FEBS Lett : journal. — 2001. — March (vol. 492, no. 1—2). — P. 95—100. — doi:10.1016/S0014-5793(01)02180-9. — PMID 11248244.

[pmid11027696-2] Emanuelli M., Carnevali F., Saccucci F., Pierella F., Amici A., Raffaelli N., Magni G. Molecular cloning, chromosomal localization, tissue mRNA levels, bacterial expression, and enzymatic properties of human NMN adenylyltransferase (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2001. — February (vol. 276, no. 1). — P. 406—412. — doi:10.1074/jbc.M008700200. — PMID 11027696.

[entrez-3] Entrez Gene: NMNAT1 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1 (неопр.).

[pmid17402747-4] Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.

[pmid27257257-5] Wright R. H., Lioutas A., Le Dily F., Soronellas D., Pohl A., Bonet J et al. ADP-ribose-derived nuclear ATP synthesis by NUDIX5 is required for chromatin remodeling. (англ.) // Science : journal. — 2016. — Vol. 352, no. 6290. — P. 1221—1225. — doi:10.1126/science.aad9335. — PMID 27257257.