NMNAT2

NMNAT2
NMNAT2
Идентификаторы
Символы	NMNAT2, C1orf15, PNAT2, nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2
Внешние IDs	OMIM: 608701 MGI: 2444155 HomoloGene: 75037 GeneCards: 23057
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии	Ссылки
Генная онтология
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • нуклеотид-связывающий; • nucleotidyltransferase activity; • активность катализатора; • nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity; • АТФ-связанные; • nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity;
Компонент клетки	• цитоплазма; • Golgi membrane; • late endosome; • аппарат Гольджи; • trans-Golgi network; • синапс; • мембрана; • аксон; • cytoplasmic vesicle membrane; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • cell projection;
Биологический процесс	• pyridine nucleotide biosynthetic process; • NAD metabolic process; • biosynthetic process; • NAD biosynthetic process; • 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate; • nucleotide biosynthetic process;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	23057
	226518
	ENSG00000157064
	ENSMUSG00000042751
	Q9BZQ4
	Q8BNJ3
	NM_170706; NM_015039
	NM_175460
	NP_055854; NP_733820
	NP_780669
Править (человек)	Править (мышь)

Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 2 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 2; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT2[1][2][3]. Входит в группу ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Фермент мозга, участвующий в цитозольном синтезе кофермента НАД.

Функции

NMNAT2 действует как фактор, обеспечивающий сохранность/выживаемость аксонов. Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ[4][5]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, но с более низкой эффективностью[4][5]. С другой стороны, в отличие от NMNAT1 не способен использовать в качестве субстрата монофосфат триазофурина[4][5]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Не реагирует с НАДФ[4][5]. Фактор выживания аксонов требуется для обеспечения нормальных аксонов. Он замедляет валлерову дегенерацию, эволюционно консервативный механизм, отвечающий за очистку от повреждённых аксонов.

Экспрессия и локализация

В отличие от NMNAT1, который представлен во всех тканях и локализуется в клеточном ядре, NMNAT2 экпрессирован в мозге и локализован в цитоплазме клетки[3].

См. также

NMNAT1

Примечания

Sood R., Bonner T. I., Makalowska I., Stephan D. A., Robbins C. M., Connors T. D., Morgenbesser S. D., Su K., Faruque M. U., Pinkett H., Graham C., Baxevanis A. D., Klinger K. W., Landes G. M., Trent J. M., Carpten J. D. Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 2001. — April (vol. 73, no. 2). — P. 211—222. — doi:10.1006/geno.2001.6500. — PMID 11318611.
Raffaelli N., Sorci L., Amici A., Emanuelli M., Mazzola F., Magni G. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem Biophys Res Commun : journal. — 2002. — October (vol. 297, no. 4). — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.
Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2 (неопр.).
Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.

Литература

Seki N., Ohira M., Nagase T., etal. Characterization of cDNA clones in size-fractionated cDNA libraries from human brain (англ.) // DNA Res. : journal. — 1998. — Vol. 4, no. 5. — P. 345—349. — doi:10.1093/dnares/4.5.345. — PMID 9455484.
Strausberg R. L., Feingold E. A., Grouse L. H., etal. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932.
Yalowitz J. A., Xiao S., Biju M. P., etal. Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas (англ.) // Biochem. J. : journal. — 2004. — Vol. 377, no. Pt 2. — P. 317—326. — doi:10.1042/BJ20030518. — PMID 14516279.
Gerhard D. S., Wagner L., Feingold E. A., etal. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334.
Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2006. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
Gregory S. G., Barlow K. F., McLay K. E., etal. The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1 (англ.) // Nature : journal. — 2006. — Vol. 441, no. 7091. — P. 315—321. — doi:10.1038/nature04727. — PMID 16710414.
Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., etal. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.

This article is issued from Wikipedia. The text is licensed under Creative Commons - Attribution - Sharealike. Additional terms may apply for the media files.

[pmid11318611-1] Sood R., Bonner T. I., Makalowska I., Stephan D. A., Robbins C. M., Connors T. D., Morgenbesser S. D., Su K., Faruque M. U., Pinkett H., Graham C., Baxevanis A. D., Klinger K. W., Landes G. M., Trent J. M., Carpten J. D. Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 2001. — April (vol. 73, no. 2). — P. 211—222. — doi:10.1006/geno.2001.6500. — PMID 11318611.

[pmid12359228-2] Raffaelli N., Sorci L., Amici A., Emanuelli M., Mazzola F., Magni G. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem Biophys Res Commun : journal. — 2002. — October (vol. 297, no. 4). — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.

[entrez-3] Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2 (неопр.).

[pmid16118205-4] Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.

[pmid17402747-5] Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.